Uno de los procesos básicos de la naturaleza es la descomposición de la materia orgánica, que requiere la degradación de estructuras complejas de carbohidratos. Para ello, es necesario romper las largas cadenas de polisacáridos que los forman con el fin de transformarlas en monosacáridos y oligosacáridos, constituidos por cadenas más cortas.

En este proceso participan las llamadas glicosidasas, una superfamilia de enzimas con aplicaciones relevantes en el campo de la biotecnología y la biomedicina que pueden encontrarse en todas las formas de vida y forman parte del sistema de adquisición de nutrientes de las células.

Hasta el momento solo se conocían dos formas de catálisis —mecanismo que ayuda a acelerar las reacciones químicas— por las cuales las glicosidasas llevan a cabo estos procesos de descomposición. Ahora, un equipo internacional de investigadores ha encontrado un tercer mecanismo que en la naturaleza sirve para descomponer carbohidratos , y que pasa por la formación de un grupo químico epóxido, en un tipo concreto de glicosidasas: las endo-α-manosidasas, necesarias para modificar azúcares enlazados a proteínas como se puede ver en esta animación:

Como explica Carme Rovira, profesora ICREA en el Departamento de Química Inorgánica y Orgánica y miembro del Instituto de Química Teórica y Computacional (IQTCUB) de la Universidad de Barcelona, «se trata del descubrimiento de una nueva forma que tiene la naturaleza de romper cadenas de azúcares mediante enzimas».

El estudio, que se ha publicado en la revista ACS Central Science, lo ha llevado a cabo el equipo liderado por Carme Rovira en colaboración con cuatro grupos internacionales del Reino Unido, Australia, Francia y Canadá. También han participado en la investigación grupos del CIC Biogune (Bilbao). El equipo de la UB ha sido el encargado de modelar el mecanismo mediante métodos multiescala de química computacional y superordenadores del Centro de Supercomputación de Barcelona (BSC). «Conocer las estrategias de la naturaleza nos permitirá imitarlas para desarrollar nuevas enzimas con aplicaciones industriales», apunta Luis Raich, antiguo doctorando en el grupo de la profesora Rovira y uno de los primeros autores del estudio.

La revista también publica un artículo de comentario en que el profesor David Vocadlo, de la Universidad Simon Fraser (Canadá) y experto en este campo, destaca que el estudio «proporciona los primeros datos convincentes para demostrar este mecanismo singular de las glicosidasas, que probablemente sea también utilizado por otras enzimas aún por descubrir».


Más información

Consultad la notícia de la Universidad de Melbourne.

Referencia de los artículos:

Lukasz, F. Sobala et al. «An epoxide intermediate in glycosidase catalysis». ACS Central Science, 2020, 6, 5, 760–770. Doi: https://doi.org/10.1021/acscentsci.0c00111

David J. Vocadlo «A shut-and-open case: an epoxide intermediate spotted in the reaction coordinate of a family of glycoside hydrolases». ACS Central Science, 2020, 6, 5, 619-621. Doi: 10.1021/acscentsci.0c00482

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