Investigadores del Centro Nacional de Biotecnología del CSIC (CNB-CSIC) han desvelado, en colaboración con científicos de EE UU y Australia, los entresijos de la interacción entre proteínas de la membrana encargadas de transmitir un mensaje de activación a las células del sistema inmunitario.
El trabajo, publicado en la revista PNAS, analiza los complejos formados por una proteína receptora de la membrana capaz de detectar señales exteriores, y una molécula adaptadora que traduce la información y la transmite al interior de la célula. Este ensamblaje se produce a través de los dominios transmembrana de ambas.
“El mecanismo mejor conocido hasta ahora se basa en la interacción entre un aminoácido básico y uno ácido. Este sistema implica un único aminoácido de cada subunidad del complejo –explica Alfonso Blázquez, científico del CNB-CSIC y autor principal del trabajo–. Nosotros hemos descrito por primera vez que existe un segundo modo de ensamblaje basado en una red de varios aminoácidos aromáticos y polares”.
Los científicos han estudiado concretamente el complejo formado por el receptor CD16A con dos moléculas adaptadoras (FceR1g y CD247). Dado que ambas subunidades del complejo estudiado poseen aminoácidos ácidos, debía existir un mecanismo de asociación diferente. Además, entre los resultados de este trabajo, se definen los aminoácidos implicados en la degradación y renovación del receptor, así como en su presencia en la membrana plasmática.
El estudio demuestra que a lo largo de la evolución se han desarrollado diferentes sistemas de interacción de los receptores celulares con otras proteínas transmembrana para formar complejos capaces de transmitir señales de activación al interior de los leucocitos. “Se podría argumentar que, desde el punto de vista evolutivo, este sistema de interacción es más robusto que el que ya conocíamos, ya que la formación del complejo no depende solamente de un aminoácido absolutamente crítico”, sugiere Hugh Reyburn, director del grupo de investigación.
Alfonso Blázquez-Moreno, Soohyung Park, Wonpil Im, Melissa J. Call, Matthew E. Call and Hugh T. Reyburn Transmembrane features governing Fc receptor CD16A assembly with CD16A signaling adaptor molecules. PNAS 2017; doi:10.1073/pnas.1706483114
Imagen: Modelo de ensamblaje entre CD16A y un dímero de CD247 Alfonso Blázquez-Moreno et al. PNAS doi:10.1073/pnas.1706483114
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