La agregación de proteínas en conformación amiloide, un proceso descrito desde los mamíferos hasta los hongos y las bacterias, está implicada en hasta 36 enfermedades humanas, incluidas el alzhéimer, el párkinson y la diabetes de tipo 2. La gran mayoría de fibras amiloides se caracterizan por su capacidad de unirse al compuesto Congo-Red, un colorante al que se considera marcador específico de estructuras amiloides. Ello le da un gran valor debido a que es uno de los compuestos más utilizados para detectar la presencia de fibras amiloides y para caracterizar el proceso de agregación implicado en las enfermedades amiloidogénicas.

En un trabajo publicado en la revista Angewandte Chemistry International Edition, investigadores de la Facultad de Farmacia y Ciencias de la Alimentación, pertenecientes al Instituto de Nanociencia y Nanotecnología (IN2UB), el Instituto de Biomedicina (IBUB) y el Instituto de Química Teórica y Computacional (IQTCUB) de la UB, han identificado el modelo de unión de este colorante. Concretamente, el trabajo se ha centrarse en la interacción de Congo-Red con estructuras amiloides formadas por la proteína prion HET-s.

Desde un punto de visto tecnológico, los resultados proporcionan las bases moleculares para explicar los cambios espectrales de Congo-Red cuando se une a fibras amiloides, permitiendo así explotar este proceso en el estudio de la agregación de otras proteínas. Más importante aún, el hecho de conocer este mecanismo podría permitir identificar posibles estrategias de inhibición de las fibras amiloides implicadas en enfermedades de origen amiloide.

Referencia del artículo:

A. Espargar, S. Llabrés, S. J. Saupe, C. Curutchet, F. J. Luque y R. Sabat. «On the binding of Congo Red to amyloid fibrils». Angewandte Chemistry International Edition, febrero de 2020. Doi: 10.1002/anie.201916630

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