Un estudio internacional publicado en portada en la revista Genome Research ilustra la evolución de los genes selenofosfato sintetasa —involucrados en la síntesis de selenoproteínas— en organismos procariontes y eucariontes. En el estudio participan los investigadores Montserrat Corominas y Florenci Serras, del Departamento de Genética y del Instituto de Biomedicina de la Universidad de Barcelona (IBUB), y el equipo científico liderado por Roderic Guigó, del Centro de Regulación Genómica (CRG-UPF), entre otros autores.
Un mapa con la historia evolutiva de las selenoproteínas
Las selenoproteínas son una familia de proteínas que incorporan selenocisteína, un aminoácido no estándar análogo a la cisteína (también conocido como aminoácido 21), pero que contiene un oligoelemento básico: el selenio. El selenio se considera un nutriente esencial en la dieta, aunque es un elemento poco abundante. De hecho, es un componente elemental en muchas vías metabólicas y puede causar problemas tanto por exceso como por defecto. En concreto, la selenocisteína (Sec) tiene una estructura similar a la de la cisteína; pero contiene un átomo de selenio en lugar del átomo de azufre presente en la cisteína.
La síntesis e inserción de selenocisteína requiere la intervención de varios factores, entre otros, un ARN de transferencia específico, proteínas de unión al ARN y al ribosoma, un factor específico de elongación o la enzima selenofosfato sintetasa (SPS). El estudio describe la historia evolutiva de los genes SPS y proporciona un mapa funcional de las selenoproteínas que abarca todo el árbol de la vida.
Genes duplicados que siguen caminos evolutivos separados
SPS es en sí misma una selenoproteína presente en muchas especies, aunque algunas moléculas homólogas y funcionalmente equivalentes —que sustituyen el lugar Sec con cisteína o Cys— son más comunes. Muchos metazoos, sin embargo, poseen genes sps con sustituciones diferentes de Sec o Cys (denominados colectivamente sps1).
El trabajo pone de manifiesto que los genes sps1 se originaron a través de un número de duplicaciones de genes independientes a partir de un gen ancestral sps2 que probablemente también realizaba la función SPS1. Durante la evolución, el gen sps2 se duplica en varios metazoos de forma independiente, y genera de forma recurrente una nueva proteína (SPS1), en la que Sec ha sido sustituido por un aminoácido diferente de la cisteína (por ejemplo, la arginina en los insectos, la treonina en los vertebrados, o la glicina en las ascidias).
Los ensayos de complementación de mutantes de Drosophila sugieren que estos genes comparten una función común que parece ser diferente de la síntesis de selenofosfato que llevan a cabo los genes con Sec o Cys (denominados SPS2). Esta historia evolutiva constituye un ejemplo de la evolución de los genes y la aparición de nuevas funciones, e indica que el aminoácido en una sola posición puede determinar inequívocamente la función de las proteínas.
Imagen: El nuevo trabajo de los expertos de la Universidad de Barcelona y el Centro de Regulación Genómica es portada en la revista Genome Research
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