Un estudio internacional ha demostrado por qué un fragmento de una proteína del veneno de una serpiente de cascabel podría ser la base para una alternativa a los antibióticos convencionales. La investigación, publicada en la revista Journal of Biological Chemistry ha sido liderada por David Andreu, líder del Grupo de Investigación en Proteómica y Química de Proteínas de la UPF y han participado investigadores de Australia, Portugal, Brasil y Francia.
La investigadora Sónia Troeira Henriques, del Instituto de Biociencias Moleculares (IMB) de la Universidad de Queensland, Australia, explica que la investigación es significativa debido al aumento de las cepas de bacterias resistentes a los fármacos y los pocos antibióticos convencionales que se desarrollan actualmente. "Este es un ejemplo de cómo podemos coger un elemento que nos proporciona la naturaleza e intentar comprender cómo funciona, de forma que podemos modificarlo para hacerlo más potente o estable para utilizarlo como alternativa a los fármacos que tenemos actualmente".
El estudio mostró que el fragmento del péptido crotalidicina se dirige a la superficie de la bacteria mediante atracciones electrostáticas, provocadas por diferencias en las propiedades de las membranas. "El péptido es positivo mientras que la bacteria es negativa, lo cual permite que el péptido mate a las bacterias cuando se inserta en la membrana", dice Henriques. "Como las células del cuerpo que alojan la infección tienen membranas neutras, no se ven afectadas", añade.
Clara Pérez-Peinado, primera autora del trabajo y actualmente doctoranda en el equipo de David Andreu en el Departamento de Ciencias Experimentales y de la Salud (CEXS), havia descubierto anteriormente que el fragmento conservaba la potencia antimicrobiana del péptido completo, pero era inocuo para células no bacterianas, y además mucho más resistente a las proteasas del sérum, una propiedad no habitual en péptidos y muy prometedora para la aplicación farmacológica.
La investigación se llevó a cabo sobre cepas de bacterias entre las cuales se encontraba uno de los que causa infecciones graves en los hospitales. Acostumbra a ser muy difícil atacar a estas bacterias porque tienen una membrana extra y a menudo están camufladas por una cápsula protectora. “Los resultados apuntan a un papel prometedor para este fragmento de crotalidicina y siguen confirmando que los péptidos, adecuadamente rediseñados, son antibióticos eficaces contra bacterias resistentes”, señala David Andreu.
Los investigadores participan en un programa de intercambio de personal de investigación e innovación financiado por la Comisión Europea dentro del marco Horizonte 2020. Gracias a este programa que permite la movilidad y transferencia de conocimiento entre instituciones, Clara Pérez-Peinado ha realizado una larga estancia en el Instituto de Medicina Molecular, Universidad de Lisboa, y David Andreu y Sira Defaus, del mismo laboratorio, estancias de seis meses en el IMB en Brisbane, Australia.
Artículo de referencia:
Pérez-Peinado C, Almeida S, Domingues M, Benfield A, Freire JM, Radis-Baptista G, Gaspar D, M Castanho, Craik D, Henriques S, Veiga A, Andreu D. Mechanism of bacterial membrane permeabilization of crotalicidin (Ctn) and its fragment Ctn[15-34], antimicrobial peptides from rattlesnake venom. Journal of Biological Chemistry, February 2018.
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