Un nuevo estudio muestra que las co-chaperonas TPR que se unen a las chaperonas HSP70 y HSP90 ayudan a las plantas a regular con precisión la señalización hormonal, el control de calidad proteico y la defensa, usando para ello tanto mecanismos conservados como específicos de las plantas.

Un estudio conjunto publicado en la revista Journal of Experimental Botany por investigadores del CBGP y el IBMCP destaca que las co-chaperonas “Tetratricopeptide repeat” (TPR) que se asocian a HSP70 y HSP90 son reguladores claves de la proteostasis, el sistema que mantiene las proteínas funcionales y equilibradas dentro de las células. Los autores muestran que estas co-chaperonas ayudan a las chaperonas centrales HSP70 y HSP90 a seleccionar, plegar, estabilizar y transportar importantes proteínas clientes. La revisión destaca tres ejemplos principales: RPAP3, que está relacionada con el ensamblaje de grandes complejos celulares; HOP, que ayuda a coordinar las respuestas hormonales, la adaptación al calor y la protección frente al estrés; y SGT1, un regulador central en la defensa y la señalización. En conjunto, las pruebas sugieren que estas proteínas forman un nodo regulador que ayuda a las plantas a adaptar su crecimiento, resistencia al estrés e inmunidad a las condiciones ambientales cambiantes.

Publicación Original: Palacios-Abella, A., Tello-Rodríguez, S., Castellano, M.M., Alabadí, D. 2026. TPR domain-containing co-chaperones of HSP70 and HSP90 in plants. Journal of Experimental Botany erag118. DOI: 10.1093/jxb/erag118

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