Las hélices son estructuras que pueden encontrarse de manera natural en muchas moléculas relevantes, como las proteínas. Estas hélices tienen un sentido de giro que depende de cómo están organizados sus componentes básicos. Al comprender cómo se forma una hélice, podemos entender mejor cómo estas estructuras afectan a el comportamiento de las proteínas en nuestro cuerpo.
En el caso de las péptidos, que son fragmentos más pequeños de proteínas, su forma helicoidal se debe a la repetición de ciertos bloques llamados aminoácidos. Estas unidades pueden ordenarse para crear una nueva capa quiral, es decir, adoptan una orientación especial que influye en las propiedades del péptido. La quiralidad, por tanto, juega un papel crucial en la forma en que estas estructuras moleculares se organizan y funcionan.
Un nuevo estudio publicado en la revista Nature Communications analiza esta nueva capa de información quiral que puede generarse en péptidos con conformación de hélice alfa. Tras estudiar los diferentes tipos de hélices que pueden formarse, los autores han podido describir por primera vez un modelo de simetría que permite comprender mejor cómo se relacionan las mismas. El trabajo liderado por el Dr. Julián Bergueiro en el Centro Singular de Investigación en Química Biolóxica e Materiais Moleculares (CiQUS) detalla cómo las distintas secuencias de aminoácidos afectan a la disposición y propiedades de estas estructuras helicoidales.
Para conseguirlo emplearon técnicas de computación y espectroscopía de luz circularmente polarizada, un método adecuado para analizar cómo interactúan las moléculas con la luz quiral, lo que permitió caracterizar diferentes topologías exo-helicales que coincidían de manera precisa con las predicciones teóricas. "Los resultados mostraron que los diferentes patrones o diferentes maneras de repetir los aminoácidos producen distintas estructuras helicoidales. Esto es esencial para comprender cómo realizan su actividad biológica muchas proteínas y potencialmente para diseñar nuevas moléculas para usos en medicina, biotecnología o nuevos materiales biocompatibles" explica Bergueiro.
Controlar la secuencia de monómeros permitiría diseñar una topología específica a lo largo de la cadena del polímero, ofreciendo un nuevo enfoque en la ingeniería macromolecular. Este estudio marca un avance significativo en el campo de la química de péptidos, transformando nuestra comprensión de cómo las estructuras helicoidales pueden ser potencialmente aprovechadas en el desarrollo de nuevos compuestos y tecnologías.
Referencia: Martínez-Parra J M, Gómez-Ojea R, Daudey G A, Calvelo M, Fernández-Caro H, Montenegro J and Bergueiro J 2024 Exo-chirality of the α-helix(link is external) Nature Communications 15 6987
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