Durante los últimos años se habían acumulado evidencias que apuntaban al papel esencial de las moléculas transportadas por las proteínas alergénicas en la fase de sensibilización alérgica, aunque no se tenían resultados que lo demostraran de forma directa. La alergia al melocotón es una de las causas principales de alergias alimentarias en los países mediterráneos y Pru p 3, alérgeno principal de esta fruta, es una proteína-modelo en la investigación en alergia alimentaria. El ligando de esta proteína transportadora de lípidos, ha sido recientemente identificado tras una larga búsqueda por nuestro grupo del CBGP como una molécula compuesta de un derivado del alcaloide camptotecina y una cola lipídica de fitoesfingosina. La caracterización de este ligando nos permitió aportar una valiosa información sobre la función fisiológica de Pru p 3 en planta (Cubells-Baeza et al., Plant. Mol. Biol. 2017; 94:33-44, doi: 10.1007/s11103-017-0590-z).
El grupo del GBGP “Bases moleculares de la alergenicidad y reactividad cruzada de alimentos de origen vegetal”, en colaboración con investigadores de la Icahn School of Medicine del Hospital Monte Sinaí (Nueva York, USA), el Swiss Institute of Allergy and Asthma (Zurich, Suiza) y el Instituto de Medicina Molecular Aplicada (Universidad San Pablo CEU, Madrid) ha encontrado evidencia directa de la actividad inmunológica del ligando de Pru p 3 en la producción de células presentadoras de antígenos. Nuestros resultados revelan que esa actividad está mediada por los receptores CD1d y que el ligando, presentado por CD1d, puede interaccionar con células iNKT (invariant natural killer T). La proteína Pru p 3 sería así una diana en la respuesta del sistema inmunitario innato debido a la actividad coadyuvante de su ligando lipídico. Más aún, las sorprendentes semejanzas estructurales que hemos encontrado entre Pru p 3 y las saposinas (proteínas pequeñas que asisten en el tráfico y carga de lípidos en CD1d) apoyan la participación del alérgeno de melocotón en los procesos inmunológicos desencadenados por esos receptores.
Publicación Original:
Tordesillas, L; Cubells-Baeza, N; Gómez-Casado, C; Berin, C; Esteban, V; Barcik, W; O'Mahony, L; Ramirez, C; Pacios, LF; Garrido-Arandia, M; Díaz-Perales, A. 2017. "Mechanisms underlying induction of allergic sensitization by Pru p 3". Clinical & Experimental Allergy. DOI: 10.1111/cea.12962".
Imagen: Inmuno-localización de Pru p 3 o del complejo (“Complex”) con su ligando (rojo) y proteínas CD1d (verde) en una monocapa de células CaCo 2 polarizadas. Derecha: Estructuras de las proteínas Pru p 3 y saposina A.
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