Identificación de precursores biosintéticos del cofactor de la nitrogenasa en NifB

Investigadores del CBGP, en colaboración con el grupo de David Britt en la Universidad de California-Davis, analizan en detalle los grupos metálicos de la proteína NifB, una maturasa esencial para la biosíntesis del cofactor de hierro y molibdeno (FeMo-co) de la nitrogenasa. Se demuestra que NifB contiene tres grupos [4Fe-4S], incluyendo el grupo catalítico que permite química radical y dos grupos [4Fe-4S] auxiliares que proponemos actúan como substratos para la biosíntesis del núcleo Fe₈-S₉-C del FeMo-co.

Se muestra evidencia espectroscópica que sugiere la coordinación de una molécula de SAM (que actúa como donante de grupo metilo) a uno de los [4Fe-4S] auxiliares.

Además, hay pruebas de coordinación N para al menos uno de los grupos auxiliares, lo que permitiría un mecanismo de liberacil y novedosos para 8S9C de FeMo tcidar aspectos crdentificar precursorsón del producto a través de la protonación de grupos sulfoférrcos.

Este análisis proporciona datos concisos y novedosos para comprender el mecanismo de la síntesis del núcleo Fe₈-S₉-C de FeMo-co.

Publicación Original:

Wilcoxen, J; Arragain, S; Scandurra, AA; Jimenez-Vicente, E; Echavarri-Erasun, C; Pollmann, S; Britt, RD; Rubio, LM. 2016. "Electron paramagnetic resonance characterization of three iron–sulfur clusters present in the nitrogenase cofactor maturase NifB from Methanocaldococcus infernus". Journal of the American Chemical Society. DOI: 10.1021/jacs.6b03329".